Niedobór białka autoimmunologicznego S u chłopca z ciężką chorobą zakrzepowo-zatorową czesc 4

Stężenia antytrombiny III (1,01 U na mililitr), plazminogenu (1,31 U na mililitr), kofaktora heparynowego II (1,02 U na mililitr) i białka C (antygen, 0,91 U na mililitr, aktywność przeciwzakrzepową, 1,01 U na mililitr) były prawidłowe . Stężenia białka S pacjenta były znacznie zmniejszone, z 0,14 U całkowitego antygenu S białka na mililitr i mniej niż 0,06 U wolnego białka S i aktywności antykoagulantu S białka na mililitr. Przekreślona immunoelektroforeza wykazała wyraźnie zredukowany, słabo wytrącony katodalną precypitat odpowiadający białku S związanemu przez białko wiążące C4b, bez wytrącania w obszarze wolnego białka S szczytu. Poziom białka wiążącego C4b wynosił 1,40 U na mililitr. Poziomy czynnika VII (0,84 U na mililitr), IX (1,00 U na mililitr), x (0,98 U na mililitr) i II (1,04 U na mililitr) były prawidłowe. Tabela 1. Tabela 1. Białko S Status pacjenta i członków jego rodziny. Badano krewnych pacjenta w celu określenia rodzinnego niedoboru białka S. Niespodziewanie, stwierdzono jednoznacznie prawidłowy poziom antygenu i aktywności białka S (Tabela 1) i nie było historii zakrzepicy w rodzinie. Całkowity poziom antygenu S białka chłopca wzrósł stopniowo do 0,28 U na mililitr w ósmym dniu pooperacyjnym i do 0,47 U na mililitr w dniu 13, a były one normalne do 19 dnia po operacji (0,84 U na mililitr). Wolny antygen białka S i poziomy aktywności wynosiły odpowiednio 0,06, 0,15 i 0,26 U na mililitr i 0,06, 0,17 i 0,24 U na mililitr w 8, 13 i 19 dniu po operacji. Poziom białka wiążącego C4b wzrósł nieznacznie do 1,50, 1,70 i 1,90 U na mililitr. Te zmiany sugerują obecność przeciwciała przeciwko białku S w osoczu pacjenta.
Figura 1. Figura 1. Wykrywanie przeciwciała IgG na białko S przez immunoblotting. Białko S przeniesiono na błonę nitrocelulozową, inkubowano z osoczem pacjenta lub oczyszczoną frakcją IgG w różnych rozcieńczeniach, a następnie poddano reakcji z króliczym antyludzkim przeciwciałem IgG (panel A) i znakowanym radioaktywnie białkiem S (panel B). Paski inkubowane z przeciwciałem IgG wybarwiono peroksydazą, a komórki inkubowane z białkiem S wystawiono na działanie bezpiecznego filmu Kodak. W panelu A ścieżka zawiera normalne połączone osocze (rozcieńczenie, 1: 250), ścieżkę 2, osocze pacjenta (rozcieńczenie, 1: 280), ścieżkę 3, osocze pacjenta (rozcieńczenie 1: 560) i ścieżkę 4, frakcję IgG pacjenta (50 .g na mililitr). W panelu B ścieżka zawiera osocze pacjenta (rozcieńczenie, 1: 280) i ścieżkę 2 frakcji IgG pacjenta (50 .g na mililitr).
Rysunek 2. Rysunek 2. Isoelektryczny skupienie poliakryloamidu w osoczu IgG. Białka osocza poddano poliakryloamidowemu ogniskowaniu izoelektrycznemu, przeniesiono na błonę nitrocelulozową, a następnie inkubowano z przeciwciałem przeciw ludzkiemu IgG (ścieżki i 2) lub białkiem S wyznakowanym radioaktywnie (ścieżki 3, 4 i 5). Paski inkubowane z przeciwciałami IgG wybarwiono peroksydazą, a te inkubowane z białkiem S eksponowano na błonę Kodak. Ścieżka zawiera normalne połączone osocze (rozcieńczenie, 1: 250, .g IgG); ścieżka 2 w osoczu pacjenta (rozcieńczenie, 1: 250, 1,1 ug IgG), ścieżka 3 normalne połączone osocze (rozcieńczenie, 1: 2, 125 ug IgG), ścieżka 4 w osoczu pacjenta (rozcieńczenie, 1: 2, 140 ug IgG) i ścieżkę 5 w osoczu pacjenta (rozcieńczenie, 1: 4)
[patrz też: kardiolog ciechanów, olej ryżowy na włosy, rozyglitazon ]